Koľko toho vieš o rozdiele medzi bielkovinami a peptidmi bielkovín?
Jun 04, 2021
3. Trojrozmerná štruktúra proteínu a dvojrozmerná štruktúra proteínového peptidu
Trojrozmerná štruktúra proteínov nie je novou témou a dvojrozmerná štruktúra proteínových peptidov bola podrobne študovaná. Tieto štruktúry sú stále neoddeliteľne spojené s našim každodenným fyzickým zdravím a zdravotnou starostlivosťou.
Trojrozmerná štruktúra proteínu vedie k realizácii aktivity jeho funkčných segmentov. Proces varenia, procesu ohrievania a vulkanizácie môžu trojrozmernú štruktúru proteínu zničiť a deaktivovať ju. To nám však často prinesie ďalšie výsledky, napríklad vynikajúcu chuť a bezpečné jedlo. V technológii biologickej enzymatickej hydrolýzy často používame zmeny teploty a zmeny kyslosti a bázy na zmenu trojrozmernej štruktúry bielkovín, aby sme sa pripravili na následnú enzymatickú hydrolýzu.
Princíp a proces priemyselnej extrakcie živočíšnych bielkovín sú v skutočnosti veľmi podobné nášmu každodennému vareniu doma. Napríklad domáca polievka na juhu: po prvé, vysoká teplota sa používa na denaturáciu bielkovín v mäse a kostiach. V tejto dobe je bielkovina stiahnutá teplom a trojrozmerná štruktúra je kompaktná a môže zabíjať. Zabíja väčšinu baktérií, ale nie je vhodný na okamžitú biologickú proteolýzu. Enzymatická hydrolýza má lepší účinok vo vodnom systéme. Preto je potrebné doma meniť oheň a pomaly variť, aby sa trojrozmerná štruktúra bielkoviny pomaly zničila vo vriacej vode. Hydrofilná časť sa objavuje v štruktúre a vytvára tak rozpustený makromolekulárny bujón. Pri poškodení trojrozmernej štruktúry sa uvoľnia niektoré voľné aminokyseliny, takže vývar predstavuje jedinečnú a lahodnú chuť. Pri priemyselnej extrakcii bielkovín používame ošetrenie miernou teplotou, tento proces môže tiež zabiť väčšinu baktérií, a pretože teplota nebude náhle stúpať, trojrozmerná štruktúra proteínu sa náhle nezníži, ale dôjde k správnemu odvíjaniu a veľkému rozpusteniu. . Fragmenty molekulárnych proteínov majú podobnú štruktúru a veľkosť a vo fragmentoch je relatívne málo voľných aminokyselín a tiež sa zníži strata materiálu v následnom procese enzymatickej hydrolýzy.
Všetci vieme, že keď si na záver trochu oddáte soľou, bude to chutnejšie. Podstatou je, že trojrozmerná štruktúra proteínu sa počas procesu varenia postupne naruší a vytvoria sa malé molekuly proteínu rozpustného vo vode. Tieto molekuly majú stále určitú trojrozmernosť. Štruktúra. Keď sa pridá soľ, podporuje ďalší rozklad trojrozmernej štruktúry časti bielkoviny a uvoľňuje viac aminokyselín, čo robí polievku chutnejšou. Preto v priemysle používame metódy biologickej enzymatickej hydrolýzy na efektívny a hlbší rozklad rozpusteného proteínu trojrozmernej štruktúry na aminokyseliny dvojrozmernej štruktúry. Trojdimenzionálne proteínové molekuly po strednoteplotnom varení sú denaturované a inaktivované, pričom tvoria ich súčasť. Hydrofilná skupina. Ale zo štruktúry stále existuje veľa pozícií s určitou chemickou aktivitou, ktoré sú ľahko interagovateľné, spojiteľné alebo vytvárajú určitú štruktúru s vodou, takže proteínová tekutina má v súčasnosti určitú viskozitu a je ľahké ju vyrobiť penu za stáleho miešania a pena nie je ľahké zmiznúť. . Malé molekuly aminokyselín, ktoré boli enzymaticky transformované do dvojrozmernej štruktúry, majú jednoduchú štruktúru a hydrofilná skupina sa uvoľňuje a vystavuje v najväčšej miere, čím je viskozita jeho vodného roztoku slabšia a približuje sa stavu vody.
Rozdiel medzi dvojrozmernou a trojrozmernou štruktúrou na mikroskopickej úrovni spôsobil zmenu tvaru proteínového roztoku na makroskopickej úrovni. Tieto javy sa tiež bežne používajú na hodnotenie stupňa a priebehu mikroskopickej reakcie v procese extrakcie proteínov biologickou enzymatickou hydrolýzou. Keď sa vytvorí dvojrozmerná štruktúra, objaví sa viac voľných aminokyselín a kyslosť v systéme sa postupne zvyšuje, čím sa vytvorí mierne kyslý roztok proteínového peptidu.
V technológii proteínovej enzymatickej hydrolýzy sú mikroskopický svet a makroskopický svet úzko spojené a každá zmena a stav si navzájom zodpovedajú. Pokiaľ sa bude pozerať na vzťah medzi trojrozmernou štruktúrou proteínu a dvojrozmernou štruktúrou proteínového peptidu, biologickým enzýmom je možné lepšie porozumieť procesu riešenia. Biologická aktivita a hodnota proteínových peptidov s dvojrozmernou štruktúrou sa v porovnaní s proteínmi s trojrozmernou štruktúrou výrazne zlepšila. Zároveň sú oslabené aj niektoré biologické vlastnosti trojrozmernej štruktúry, ktorá je pre ľudské telo vhodnejšia na vstrebávanie a použitie. Téma proteínových peptidov bude ďalej rozpracovaná neskôr. Dvojrozmerná štruktúra proteínových peptidov a ich biomedicínske aplikácie sú v súčasnosti jedným z horúcich miest v oblasti biomedicíny a doba životných vied môže otvoriť novú éru prudkého rozvoja.
4. Je to výživa alebo liek? Skutočná funkcia proteínových peptidov
Boli ľudia, ktorí propagujú koncepty proteínových peptidov, proteínov a proteínov s malými molekulami, a existuje tiež veľa pochybností. Má proteínový peptid podporované magické funkcie? Pokúsme sa&# 39 vykonať analýzu z hľadiska racionality a zdravého rozumu.
Najskôr si ujasnime rozdiel medzi proteínovými peptidmi a proteínmi: Jednoducho povedané, proteínové peptidy sú súčasťou proteínu. Viaceré proteínové peptidy sa kombinujú do proteínových molekúl. Majú určité makro funkcie. Proteíny môžu byť hydrolyzované, acidobázické alebo biologické enzýmy. Keď sa rozloží na proteínové peptidy, ďalším rozkladom sa môžu nakoniec získať voľné aminokyseliny. Zdá sa, že keďže proteínový peptid je súčasťou proteínu, má stále určitú biologickú aktivitu a funkciu? Alebo je to tak, že iba komplexné bielkoviny majú biologickú aktivitu?
V skutočnosti aminokyseliny nie sú jednoduché a narušené proteínové peptidy. Rovnako ako vyrábame automobily, každý komponent má svoju vlastnú funkciu a vlastnosti: sviečky môžu generovať elektrické iskry, piesty môžu premieňať energiu spaľovania na pohyb a kľukové hriadele sú spojené s piestami. Kľúčové je preniesť pohyb na súpravu prevodov pneumatík ... a rôzne komponenty sa skombinujú do motora a rôzne štruktúry sa nakoniec spoja do automobilu. Hoci má auto funkciu makro, zároveň má každý komponent, dokonca aj skrutka, tiež svoju vlastnú funkciu, aj keď sa v aute nepoužíva, dá sa použiť aj na iných koordinovaných miestach! A to nielen na úrovni výživy, ale aj na úrovni biologickej aktivity.
Za posledných 30 rokov uskutočnila Nobelova cena za biológiu veľa výskumov o proteínových peptidoch a výsledky postupne menia životy ľudí. Aj keď sa vyvinula komerčná propaganda, s porozumením a porozumením príbuzných technológií ľuďmi sa výrobná technológia spoločnosti zlepšila a na trh sa dostali kvalitné výrobky. Zdravý život ľudí bude stále lepší a lepší. Tu je niekoľko výňatkov z technických úspechov Nobelovej ceny, aby sme pochopili proteínové peptidy z inej perspektívy:
V roku 1984 americký biochemik Robert Bruce Merrifield objavil peptidy, ktoré hrajú kľúčovú úlohu v ľudskom raste a vývoji, metabolizme, chorobách, starnutí a smrti, a v tom roku získal Nobelovu cenu za chémiu.
V roku 1986 talianska biológka Rita Levi-Montalcini a americký biológ Stanley Cohen uskutočnili hĺbkový výskum peptidov a zistili, že peptidy môžu opraviť poškodené choré bunky, regulovať životný cyklus buniek, aktivovať starnúce bunky, regulovať medzibunkové kanály metabolizmu iónov a pri propagácii hralo úlohu komplexné kondicionovanie hlavných systémov ľudského tela a v tom roku získalo Nobelovu cenu za medicínu.
V roku 1993 Dr. Allen Siber uskutočnil výsledky vedeckého výskumu peptidov v lekárskej oblasti zameraných na opravu, úpravu a aktiváciu ľudských buniek a génov. Jeho hodnota presahuje akúkoľvek látku nachádzajúcu sa v ľudskej histórii. Tento úspech v oblasti vedeckého výskumu ho v tom roku prinútil získať Nobelovu cenu.
V roku 1999 profesor Gunter Blobel zo Spojených štátov objavil, že signálne peptidy riadia transport proteínov, a získal Nobelovu cenu za chémiu.
V roku 2000 získal švédsky vedec Arvid Carlsson Nobelovu cenu za chémiu za výskum molekulárneho mechanizmu proteínov prenosu správ nervovým mozgom.
V roku 2015 americký& Turecký vedec Aziz Sancar, švédsky vedec Tomas Lindahl a americký vedec Paul Modrich získali Nobelovu cenu za chémiu za objav, že peptidy sú nástrojmi na opravu DNA v bunkách.
Z vyššie uvedeného obsahu nie je ťažké zistiť, že proteínové peptidy nie sú len tak jednoduché živiny ako živiny, ale aj dôležité účinné látky pre ľudský organizmus, ktoré sa podieľajú na rôznych fyziologických funkciách a metabolických procesoch. Príjem proteínových peptidov v ľudskom tele sa nielen trávi na aminokyseliny, aby sa znovu vstrebali, ale môžu sa aktívne vstrebávať aj špecifickými kanálmi. Proteínové peptidy absorbované do tela nie sú len výživnými materiálmi na výrobu bielkovín, ale majú aj fyziologickejšiu úlohu. Podporujte alebo stimulujte niektoré fyziologické metabolické procesy. To tiež vysvetľuje, prečo sú sójový proteín a hovädzí proteín podobné od najzákladnejšej úrovne aminokyselín, ale pri konzumácii sójového proteínu a hovädzieho proteínu existujú zjavné rozdiely vo fyziologických ukazovateľoch ľudského tela.
Na druhej strane, proteínové peptidy hydrolyzované prírodnými zvieratami a rastlinami môžu mať viac biologických metabolických funkcií, ktoré sme prehliadli. Možno v procese výroby čínskych bylinných liekov môžu byť niektoré bielkovinové peptidy viac ako výživové. Úlohu, ale zmenou fyziologického metabolizmu alebo biologickej aktivity, čím sa prejavia jedinečné liečivé vlastnosti. Môže to byť nová perspektíva prelomov v modernizácii čínskej medicíny.
Stručne povedané, ak proteínové peptidy nie sú len výživnými potravinami, rôzne proteínové peptidy by mali mať určitú biologickú aktivitu a liečivú hodnotu. Spôsobom požitia proteínových peptidov môže byť vyššia absorpcia v čreve a zlepšenie absorpcie a využitia proteínových peptidových produktov. V oblasti proteínových peptidov je stále príliš veľa záhad a priestoru na skúmanie. Vďaka väčšiemu porozumeniu a dôkladnému výskumu vytvorí priemysel proteínových peptidov určite väčšiu hodnotu.
